segunda-feira, 9 de setembro de 2013

Proteólise e síntese de proteínas



Proteólise e síntese de proteínas

A síntese de proteínas é um processo rápido, que ocorre em todas as células do organismo, mais precisamente, nos ribossomos, organelas encontradas no citoplasma e no reticulo endoplasmático rugoso. Esse processo pode ser dividido em três etapas:

1º. Transcrição

A mensagem contida no cístron (porção do DNA que contém a informação genética necessária à síntese proteica) é transcrita pelo RNA mensageiro (RNAm). Nesse processo, as bases pareiam-se: a adenina do DNA se liga à uracila do RNA, a timina do DNA com a adenina do RNA, a citosina do DNA com a guanina do RNA, e assim sucessivamente, havendo a intervenção da enzima RNA-polimerase. A sequencia de 3 bases nitrogenadas de RNAm, forma o códon, responsável pela codificação dos aminoácidos. Dessa forma, a molécula de RNAm replica a mensagem do DNA, migra do núcleo para os ribossomos, atravessando os poros da membrana plasmática e forma um molde para a síntese protéica.

2º. Ativação de aminoácidos

Nessa etapa, atua o RNA transportador (RNAt), que leva os aminoácidos dispersos no citoplasma, provenientes da digestão, até os ribossomos. Numa das regiões do RNAt está o anticódon, uma sequência de 3 bases complementares ao códon de RNAm. A ativação dos aminoácidos é dada por enzimas específicas, que se unem ao RNA transportador, que forma o complexo aa-RNAt, dando origem ao anticódon, um trio de códons complementar aos códons do RNAm. Para que esse processo ocorra é preciso haver energia, que é fornecida pelo ATP.

3º. Tradução

Na fase de tradução, a mensagem contida no RNAm é decodificada e o ribossomo a utiliza para sintetizar a proteína de acordo com a informação dada.
Os ribossomos são formados por duas subunidades. Na subunidade menor, ele faz ligação ao RNAm, na subunidade maior há dois sítios (1 e 2), em que cada um desses sítios podem se unir a duas moléculas de RNAt. Uma enzima presente na subunidade maior realiza a ligação peptídica entre os aminoácidos, o RNA transportador volta ao citoplasma para se unir a outro aminoácido. E assim, o ribossomo vai percorrendo o RNAm e provocando a ligação entre os aminoácidos.
O fim do processo se dá quando o ribossomo passa por um códon de terminação e nenhum RNAt entra no ribossomo, por não terem mais sequencias complementares aos códons de terminação. Então, o ribossomo se solta do RNAm, a proteína específica é formada e liberada do ribossomo.
Para formar uma proteína de 60 aminoácidos, por exemplo, é necessário 1 RNAm, 60 códons (cada um corresponde a um aminoácido), 180 bases nitrogenadas (cada sequência de 3 bases dá origem a um aminoácido), 1 ribossomo e 60 RNAt (cada RNAt transporta um aminoácido).


As proteínas Pertencem à classe dos peptídeos, pois são formadas por aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas (é a união do grupo amino (-NH 2 ) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida).


Funções

            Elas exercem funções diversas, como:
            - Catalisadores;
            - Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;
            - Armazenamento (ferritina); 
            - Veículos de transporte (hemoglobina); 
            - Hormônios; 
            - Anti-infecciosas (imunoglobulina);
            - Enzimáticas (lipases);
            - Nutricional (caseína);
            - Agentes protetores.
           Podem ser divididas em dois grandes grupos:
            - Dinâmicas - Transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo e contração, por exemplo;
            - Estruturais - Proteínas como o colágeno e elastina, por exemplo, que promovem a sustentação estrutural da célula e dos tecidos.




Classificação: 

Quanto a Composição:
            - Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.
            - Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc.
            Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:
Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.
Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas.
 
Quanto à forma:

Proteínas Fibrosas - Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. A esta categoria pertencem às proteínas de estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo e a miosina dos músculos.
Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como as enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.

1 - Estrutura Primária

 Dada pela  seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".


2 - Estrutura Secundária

É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína. É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente. Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.


3 - Estrutura Terciária

Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica. É a forma tridimensional como a proteína se "enrola"Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente.


4 - Estrutura Quaternária
 
Surge apenas nas proteínas oligoméricas. Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula. Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc. As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.


Proteínas Homólogas:
            São proteínas que desempenham a mesma função em tecidos ou em espécies diferentes. Estas proteínas possuem pequenas diferenças estruturais, reconhecíveis imunologicamente. 








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