segunda-feira, 23 de setembro de 2013

ALONGAMENTO E CONTRAÇÃO MUSCULAR
O alongamento pode ser realizado para relaxar, aquecer e também para aumentar a flexibilidade.
Existem diversos tipos de alongamentos, sendo os mais recorrentes o alongamento estático (ativa reflexo miotático inverso), o balístico (ativa reflexo miotático) e o FNP (inibe o reflexo miotático e ativa o reflexo miotático inverso).
O reflexo miotático origina-se nos receptores ânulo espirais dos FUSOS neuromusculares. Responde ao ESTIRAMENTO de um músculo.
O reflexo miotático inverso possui como órgão sensorial o OTG (órgão tendinoso de Golgi). Responde a TENSÃO a qual os tendões estão sendo submetidos.
O reflexo miotático inverso também é reflexo de proteção, pois quando a tensão aumenta demais, a musculatura relaxa para não se romper. Podemos verificar isso na queda de braço.
O reflexo flexor responde a estímulos agressivos/nociceptivos Por exemplo, ao cravar uma taxinha no pé, flexionamos um lado e estendemos o outro  Uma curiosidade é que para nós, humanos, fazer a extensão não serve para nada, é apenas um resquício dos nossos antepassados. 
O alongamento balístico deve ser usado em treinos de flexibilidade e como aquecimento; o estático, para treinar a flexibilidade e para relaxar; e o FNP, para flexibilidade.
O que influi no alongamento? A mobilidade articular (existem articulações que são mais móveis, outras menos), a elasticidade muscular, massa adiposa e a massa muscular e a elasticidade da pele (idosos que perdem a elasticidade da pele, tendem a ter a amplitude do movimento diminuída). Dentre esses quatro fatores, os dois primeiros são os que mais influem na flexibilidade.
O que controla a força e a velocidade de contração? Para treinar força, temos que diminuir a velocidade; e para treinar velocidade, temos que diminuir a força.
Tipos de contração
Contração isométrica ou estática; contração dinâmica (concêntrica e excêntrica).
Na fase excêntrica o consumo de oxigênio, o consumo de lactato e o gasto energético é menor. PORÉM os níveis de CK (marca a lesão muscular), após 1 ou 2 dias do treinamento, aumenta brutalmente.


segunda-feira, 9 de setembro de 2013

Fosfocreatina

Alguma energia para a ressíntese do ATP provém diretamente da hidrólise de um fosfato proveniente de outro composto fosfato de alta energia intracelular.
A fosfocreatina(PCr), também conhecida como CP ou fosfato de creatina, assim como o ATP, libera grande quantidade de energia quando a ligação entre as moléculas de creatina e fosfato é rompida.
A quebra de CP para obtenção de energia começa no início do exercício intenso, não requer oxigênio e alcança um máximo em cerca de 10 segundos.

Glicólise

Como as reações anaeróbias da glicólise liberam apenas cerce de 10% da energia contida dentro de uma molécula de glicose, a extração de energia requer uma via metabólica adicional.
Isso ocorre quando o piruvato sofre conversão para Acetil-CoA, que penetra no segundo estágio de fracionamento dos carboidratos, chamado ciclo de Krebs. Cada molécula de piruvato com 3 carbonos perde 1 carbono quando se une a uma molécula de CoA para formar Acetil-CoA e dióxido de carbono.
O ciclo de krebs degrada o substrato de acetil-CoA para dióxido de carbono e átomos de hidrogênio dentro das mitocôndrias. Os átomos de hidrogênio são oxidados durante o transporte de életrons/fosforilção oxidativa para a regeneração de ATP.
Quando o piruvato entra no ciclo de krebs, pela associação com a coenzima A, forma um composto de 2 carbonos acetil-CoA. Esse processo libera 2 hidrogênios, e transfere seus elétrons para o NAD+, formando uma molécula de dióxido de carbono.
A porção acetil da acetil-CoA combina-se com o oxalacetato para formar citrato, antes de prosseguir pelo ciclo de krebs. Este ciclo continua funcionando, pois retém o oxalacetato que irá unir-se com um novo acetil.
Para cada molécula de acetil-CoA que entra no ciclo de krebs, o substrato libera 2 moléculas de dióxido de carbono,e 4 pares de átomos de hidrogênio.
Uma molécula de ATP é gerada também diretamente pela fosforilação ao nível de substratos.
A geração de elétrons(H) , que vão ser transferidos para a cadeia respiratória através de NAD+ e FAD representa a função mais importante do ciclo de krebs.
O oxigênio não participa diretamente das reações do ciclo de krebs. O processo aeróbio do transporte de elétrons e fosforilação oxidativa  transfere uma parte considerável da energia química existente no piruvato para o ADP. Com uma quantidade adequade de oxigênio, incluindo enzimas e substrato, ocorre a geração de NAD+ e FAD, permitindo o prosseguimento do metabolismo do ciclo de krebs.

Proteólise e síntese de proteínas



Proteólise e síntese de proteínas

A síntese de proteínas é um processo rápido, que ocorre em todas as células do organismo, mais precisamente, nos ribossomos, organelas encontradas no citoplasma e no reticulo endoplasmático rugoso. Esse processo pode ser dividido em três etapas:

1º. Transcrição

A mensagem contida no cístron (porção do DNA que contém a informação genética necessária à síntese proteica) é transcrita pelo RNA mensageiro (RNAm). Nesse processo, as bases pareiam-se: a adenina do DNA se liga à uracila do RNA, a timina do DNA com a adenina do RNA, a citosina do DNA com a guanina do RNA, e assim sucessivamente, havendo a intervenção da enzima RNA-polimerase. A sequencia de 3 bases nitrogenadas de RNAm, forma o códon, responsável pela codificação dos aminoácidos. Dessa forma, a molécula de RNAm replica a mensagem do DNA, migra do núcleo para os ribossomos, atravessando os poros da membrana plasmática e forma um molde para a síntese protéica.

2º. Ativação de aminoácidos

Nessa etapa, atua o RNA transportador (RNAt), que leva os aminoácidos dispersos no citoplasma, provenientes da digestão, até os ribossomos. Numa das regiões do RNAt está o anticódon, uma sequência de 3 bases complementares ao códon de RNAm. A ativação dos aminoácidos é dada por enzimas específicas, que se unem ao RNA transportador, que forma o complexo aa-RNAt, dando origem ao anticódon, um trio de códons complementar aos códons do RNAm. Para que esse processo ocorra é preciso haver energia, que é fornecida pelo ATP.

3º. Tradução

Na fase de tradução, a mensagem contida no RNAm é decodificada e o ribossomo a utiliza para sintetizar a proteína de acordo com a informação dada.
Os ribossomos são formados por duas subunidades. Na subunidade menor, ele faz ligação ao RNAm, na subunidade maior há dois sítios (1 e 2), em que cada um desses sítios podem se unir a duas moléculas de RNAt. Uma enzima presente na subunidade maior realiza a ligação peptídica entre os aminoácidos, o RNA transportador volta ao citoplasma para se unir a outro aminoácido. E assim, o ribossomo vai percorrendo o RNAm e provocando a ligação entre os aminoácidos.
O fim do processo se dá quando o ribossomo passa por um códon de terminação e nenhum RNAt entra no ribossomo, por não terem mais sequencias complementares aos códons de terminação. Então, o ribossomo se solta do RNAm, a proteína específica é formada e liberada do ribossomo.
Para formar uma proteína de 60 aminoácidos, por exemplo, é necessário 1 RNAm, 60 códons (cada um corresponde a um aminoácido), 180 bases nitrogenadas (cada sequência de 3 bases dá origem a um aminoácido), 1 ribossomo e 60 RNAt (cada RNAt transporta um aminoácido).


As proteínas Pertencem à classe dos peptídeos, pois são formadas por aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas (é a união do grupo amino (-NH 2 ) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida).


Funções

            Elas exercem funções diversas, como:
            - Catalisadores;
            - Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;
            - Armazenamento (ferritina); 
            - Veículos de transporte (hemoglobina); 
            - Hormônios; 
            - Anti-infecciosas (imunoglobulina);
            - Enzimáticas (lipases);
            - Nutricional (caseína);
            - Agentes protetores.
           Podem ser divididas em dois grandes grupos:
            - Dinâmicas - Transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo e contração, por exemplo;
            - Estruturais - Proteínas como o colágeno e elastina, por exemplo, que promovem a sustentação estrutural da célula e dos tecidos.




Classificação: 

Quanto a Composição:
            - Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.
            - Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc.
            Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:
Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.
Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas.
 
Quanto à forma:

Proteínas Fibrosas - Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. A esta categoria pertencem às proteínas de estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo e a miosina dos músculos.
Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como as enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.

1 - Estrutura Primária

 Dada pela  seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".


2 - Estrutura Secundária

É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína. É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente. Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.


3 - Estrutura Terciária

Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica. É a forma tridimensional como a proteína se "enrola"Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente.


4 - Estrutura Quaternária
 
Surge apenas nas proteínas oligoméricas. Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula. Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc. As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.


Proteínas Homólogas:
            São proteínas que desempenham a mesma função em tecidos ou em espécies diferentes. Estas proteínas possuem pequenas diferenças estruturais, reconhecíveis imunologicamente. 








domingo, 8 de setembro de 2013

LIPÍDIOS

Os lipídios são armazenados em nosso corpo em forma de triglicerídeo.
O tecido adiposo fica localizado na região subcutânea e entre as vísceras.Quando por entre as vísceras, maior é o risco de diabete, hipertensão e arterosclerose. Na região subcutânea funciona como reserva energética, proteção contra choque e isolante térmico.
A lipase lipoproteíca estimula a síntese do triglicerídeo.
O número de adipócitos aumenta após a fecundação.
Em relação às células adiposas, existe os obesos hiperplásicos (aumento do número de adipócitos) e hipertóficos (aumento do volume de adipócitos), sendo que o hiperplásico tem maior dificuldade no treinamento.
Algumas questões importantes...
Mas afinal, como determinar quem é hipertrófico e quem é hiperplásico? Basta perguntar como que o aluno era aos 10, 11 anos de idade. Se era magrinho, então é hipertófico. Se era gordinho, é hiperplásico.
Exercício localizado queima gordura localizada? Não, pois quem determina a forma de como é depositada a gordura no corpo é a distribuição dos receptores de glucagon e de insulina em determinadas áreas do corpo.
Só começamos a queimar gordura, depois de 20 minutos de exercício físico? Não, quando estamos parados, em repouso, já estamos queimando gordura.